Abbau von Ornithindecarboxylase

Projektleitung und Mitarbeiter

Kopitz, J. (Dr. rer. nat.), Rist, B., Bohley, P. (Prof. Dr. rer. nat.)

Forschungsbericht : 1990-1992

Tel./ Fax.:

Projektbeschreibung

In Hepatozytenkulturen wird Ornithindecarboxylase nach der Markierung mit 35-S-Methionin mit einer Halbwertszeit von deutlich unter einer Stunde abgebaut. Durch Zugabe von lysosomotropen Agentien laesst sich die Lebensdauer dieses so extrem kurzlebigen Enzyms nicht aendern, so dass andere Orte als die Lysosomen fuer den intrazellulaeren Abbau verantwortlich sein muessen. Deshalb wurde geprueft, ob das Cytosolenzym Arginyltransferase, das posttranslational einen Argininrest an abzubauende Proteine anfuegt, mit Ornithindecarboxylase reagiert. Tatsaechlich wurde gefunden, dass eine sehr stark bevorzugte posttranslationale Arginylierung von Ornithindecarboxylase erfolgt und dass sich mit Inhibitoren der Arginyltransferase wie Glu-Val-Phe die Halbwertszeit der Ornithindecarboxylase stark verlaengern laesst.

Mittelgeber

Drittmittelfinanzierung: DFG

Publikationen

Kopitz, J., Rist, B., Bohley, P.: Post-translational arginylation of ornithine decarboxylase from rat hepatocytes. - Biochem. J. 267, 343-348 (1990).

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qvf-info@uni-tuebingen.de(qvf-info@uni-tuebingen.de) - Stand: 15.09.96
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